Innhold

• Innhold: Forskjell mellom Alpha Helix og Beta Plissert ark
• Sammenligningstabell
• Hva er Alpha Helix?
• Hva er Beta-plissert ark?
• Viktige forskjeller

Motivet som ligger ved sekundærstrukturen til proteiner og blir standard som en spirallignende eller spiralhøyre bekreftelse som gir den skillet mellom en helix, derav ofte kjent som en alfa-helix. På den annen side blir det beta-plissede arket også kalt b-arket definert som standardmotivet til den karakteristiske sekundære strukturen som er til stede i proteinene.

Innhold: Forskjell mellom Alpha Helix og Beta Plissert ark

• Sammenligningstabell
• Hva er Alpha Helix?
• Hva er Beta-plissert ark?
• Viktige forskjeller
• Videoforklaring

Sammenligningstabell

Grunnlag for distinksjon	Alpha Helix	Beta plissert ark
Definisjon	Motivet som ligger ved sekundærstrukturen til proteiner og blir standard som en spirallignende eller spiralhøyre bekreftelse som gir den skillet mellom en helix.	Det beta-plisserte arket, også kalt b-arket, blir definert som standardmotivet til den karakteristiske sekundære strukturen som er til stede i proteinene.
Aminosyrer	-R-gruppene av aminosyrer eksisterer på utsiden.	-R-gruppene eksisterer på utsiden og innsiden av arket.
bonding	Hydrogenbindelsene skapes i polypeptidkjeden for å skape spiralformede strukturer.	Eksisterer ved å koble to eller flere enn to betastrenger fra hydrogenbindinger.

Hva er Alpha Helix?

Motivet som ligger ved sekundærstrukturen til proteiner og blir standard som en spirallignende eller spiralhøyre bekreftelse som gir den skillet mellom en helix, derav ofte kjent som en alfa-helix. I strukturen betegner N-H-gruppen en hydrogenbinding til C = O-gruppen kalt ryggraden til aminosyrer som blir til stede i fire rester før proteinsekvensen. To viktige fremskritt i demonstrasjonen av dagens α-helix var: høyre bindingsgeometri, på grunn av skjønn av edelsteinsstrukturen av aminosyrer og peptider og Paulings forventning om plane peptidbindinger; og han ga fra seg mistanken om et nødvendig antall forekomster per helix sving. Det viktige minuttet kom tidlig på våren 1948 da Pauling kom ned med en feil og la seg til sengs. Da han var utmattet, tegnet han en polypeptidkjede med generelt riktige målinger på et stykke papir og kollapset den til en helix, idet han var oppmerksom på å holde de plane peptidbindelsene oppe. Alfa-heliksen er den mest kjente heliksen som finnes i naturen. Den består av en såret polypeptidkjede, i hvilken sidekjedene til aminosyrene utvider seg utover fra sentrum, dette gjør det mulig for å holde formen oppe. De kan finnes i et bredt spekter av proteiner, fra kuleproteiner, for eksempel myoglobin til keratin, som er et stringent protein. Det kan enten være et privilegium eller venstrehjelp, men det har blitt vist at alpha helix loop støttes siden sidekjedene ikke kommer i konflikt. Denne informasjonen gir alfa-helix stødighet. Det er 3,6 aminokorrosive forekomster for hver sving av alfa-helix krøllingen.

Hva er Beta-plissert ark?

Det beta-plisserte arket, også kalt b-arket, blir definert som standardmotivet til den karakteristiske sekundære strukturen som er til stede i proteinene. Skillet det har i forhold til andre proteiner blir faktoren at det består av tråder som har en forbindelse med minst to eller tre av hydrogenatomene som er til stede i strukturen som danner det plisserte arket. En ß-streng er en grad av polypeptidanker regelmessig 3 til 10 aminosyrer med ryggraden i en utvidet tilpasning. Det supramolekylære forholdet til β-ark har ligget i arrangementet av proteintotalene og fibrillene som er sett i en rekke menneskelige sykdommer, fremtredende amyloidosene, for eksempel Alzheimers sykdom. Denne strukturen skjer når to deler av en polypeptidkjede dekker hverandre og former en linje med hydrogenbindinger med hverandre. Denne handlingen kan skje i et parallelt handlingsforløp eller i fiendtlig mot parallell plan. Parallelt og mot samme spillplan er det umiddelbare resultatet av polypeptidkjedens retning. En tilsvarende struktur til det betakrimpte arket er det a-krøllede arket. Denne strukturen er entusiastisk mindre ideell enn det betakrimpte arket og er virkelig enestående i proteiner. Et a-krøllet ark blir beskrevet av arrangementet av karbonyl- og aminosamlingene; karbonylgruppene justeres helt i den ene overskriften, mens alle N-H samlingene blir justert den andre veien.

Viktige forskjeller

1. Motivet som ligger ved sekundærstrukturen til proteiner og blir standard som en spirallignende eller spiralhøyre bekreftelse som gir den skillet mellom en helix, derav ofte kjent som en alfa-helix. På den annen side blir det beta-plissede arket også kalt b-arket definert som standardmotivet til den karakteristiske sekundære strukturen som er til stede i proteinene.
2. -R-gruppene av aminosyrer eksisterer på utsiden av helixen, mens -R-gruppene eksisterer på utsiden og innsiden av arket.
3. Alfa-helixen er en polypeptidkjede som er polstøpt og viklet i en fjærlignende struktur, holdt av hydrogenbindinger. På den annen side blir Beta-plisserte ark laget av betastrenger tilknyttet langs siden av minst to hydrogenbindinger som former en ryggrad.
4. En helix kan være venstre (beta) eller høyre side hvor alfaheliksen konstant er høyre. Tvert imot, er kjedene justert ved siden av hverandre til hverandre streng anordnet invers av den andre i beta-plisserte ark.
5. Dannelsen av alfa-heliks eksisterer slik at hydrogenbindelsene blir opprettet i polypeptidkjeden for å skape spiralformede strukturer. På den annen side eksisterer beta-plisserte ark ved å koble to eller flere enn to beta-tråder fra hydrogenbindinger.