Innhold

• Innhold: Forskjell mellom Hemoglobin og Myoglobin
• Sammenligningstabell
• Hva er hemoglobin?
• Hva er Myoglobin?
• Viktige forskjeller
• Konklusjon

Den viktigste forskjellen mellom hemoglobin og myoglobin er at hemoglobin finnes i røde blodlegemer, og det har en tetramerisk struktur mens myoglobin finnes i muskler og den har en monomer struktur.

Både hemoglobin og myoglobin er proteiner som har den oksygenførende kapasiteten. Siden den grunnleggende funksjonen til begge proteiner er den samme, men de har mange forskjeller i dem. Hemoglobin er til stede i røde blodlegemer. Myoglobin finnes hovedsakelig i muskelceller.

Hemoglobin er sammensatt av heme og globin kjede. Heme er videre sammensatt av jern og protoporfyrin. Strukturen til hemoglobin er tetramerisk. To av polypeptidkjedene er alfakjeder og to betakjeder. Mens myoglobinstrukturen er monomer. Den inneholder en enkelt polypeptidkjede. Myoglobin er sammensatt av heme og fire pyrrolringer som er festet av metinbroer.

Hemoglobin er også skrevet som Hb mens myoglobin er skrevet som Mb. Den viktigste rollen til hemoglobin er å overføre oksygen til hele kroppens celler når blodet sirkulerer i kroppen. Mens myoglobin leverer oksygen til bare muskler. Myoglobin fører oksygen fra hemoglobin til mitokondrier i muskelcellen, og dette oksygenet brukes til energiproduksjon i prosessen med åndedrett. Hemoglobin har mer affinitet for karbonmonoksid enn oksygen mens myoglobin ikke har noen affinitet for CO. Hemoglobin kan også binde seg til CO2, NO og hydrogenioner.

Funksjonene til hemoglobin kan beskrives som; det gir en rød farge på blod på grunn av tilstedeværelsen av jern. Det er bærer av oksygen og CO2. Det spilte rollen som fysiologisk aktiv katabolitt. Det opprettholder pH i blodet. Det spiller også en rolle i RBCs metabolisme. Funksjonene til myoglobin kan beskrives som; den har muligheten til å lagre oksygen som gjør at muskelen kan fungere mer effektivt. Det hjelper også kroppen i anaerobe situasjoner og i sult. Myoglobin spiller også en rolle i reguleringen av kroppstemperatur. Det sentrale metallet i begge proteiner er jern, og begge er kuleproteiner. Liganden av begge proteiner er oksygen. Typene hemoglobin er Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embryonalt hemoglobin, fosterhemoglobin og glykosylert hemoglobin. Myoglobin er ikke videre delt inn i typer.

Innhold: Forskjell mellom Hemoglobin og Myoglobin

• Sammenligningstabell
• Hva er hemoglobin?
• Hva er Myoglobin?
• Viktige forskjeller
• Konklusjon

Sammenligningstabell

Basis	hemoglobin	myoglobin
Definisjon	Det er et protein som finnes i røde blodlegemer, og det har en oksygenbæreevne.	Det er et protein som finnes i muskelceller. Den har også en oksygenbæreevne.
sammensetning	Den er sammensatt av heme- og globin-kjeder. Heme er videre sammensatt av jern og protoporfyrin.	Den er sammensatt av heme og fire pyrrolringer som er festet av metinbroer.
Polypeptidkjeder	To av polypeptidkjedene er alfa, og to er beta.	Den inneholder en enkelt polypeptidkjede.
Strukturtype	Den har en tetramerisk struktur.	Den har en monomer struktur.
Bindings- og lagringsevne	Den har evnen til å binde oksygen, men den kan ikke lagre oksygen.	Det kan binde og lagre oksygen.
subtyper	Typene hemoglobin er Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embryonalt hemoglobin, fosterhemoglobin og glykosylert hemoglobin.	Myoglobin er ikke videre delt inn i undertyper.
Sentralt metall og ligand	Sentralt metall er atom og ligand er oksygen.	Sentralt metall er atomjern, og liganden er oksygen.
Affinitet for andre gasser	Det har mer affinitet for CO enn oksygen. Den kan også binde seg med CO2, NO og hydrogenioner.	Den har bare muligheten til å binde seg med oksygen.
Funksjon	Den transporterer oksygen i hele kroppen når blodet sirkulerer.	Det fører oksygen fra hemoglobin til mitokondrier i muskelcellen. Dette oksygenet brukes i aerob respirasjon.
Andre funksjoner	Andre funksjoner er at det gir en rød farge på blod på grunn av tilstedeværelsen av oksygen. Det bidrar også til metabolismen av RBCs. De spiller også rollen som fysiologisk aktive katabolitter. Hemoglobin hjelper også med å opprettholde pH i blodet.	En av dens viktige funksjoner er å lagre oksygen til muskelfunksjoner. Det hjelper også i anaerobe forhold og i sult. den bidrar også til temperaturopprettholdelse av kroppen.

Hva er hemoglobin?

Hemoglobin er en type proteiner som finnes i RBCs og har oksygen bæreevne. Den har en tetramerisk struktur og kuleformet. Den er sammensatt av heme og globin kjede. Heme er videre sammensatt av jern og protoporfyrin. Hver alfaenhet består videre av 144 rester mens hver betaenhet videre består av 146 rester. Hemoglobins nøkkelrolle er å transportere oksygen i hele kroppen når blodsirkulasjonen finner sted. Det har mer affinitet for CO enn oksygen. Det er grunnen til den "stille døden" til personene som sover i rom når gassvarmene blir stående på i løpet av natten. Den kan også binde seg med CO2, NO og hydrogenioner. Hemoglobin gir en karakteristisk rød farge på blod på grunn av tilstedeværelsen av oksygen. Det spiller også en rolle i metabolismen av røde blodlegemer. Det hjelper med å opprettholde pH i blodet. De er aktive katabolitter. I kort form er også hemoglobin skrevet som Hb. Det normale hemoglobinområdet for menn er 13 til 16 mg per dl, mens det normale området for kvinner er 12 til 14 mg per dl. Mangelen på hemoglobin kalles anemi. Oksygenbindende kurve er sigmoid-typen.

Hva er Myoglobin?

Myoglobin er også et protein som finnes i muskelceller, og det har også en oksygenbæreevne. Den har også en kuleform, men det er et monomer protein. Den inneholder bare en polypeptidkjede. Den inneholder jern og fire pyrrolringer som er festet av metinbroer. Den binder seg med oksygen tettere og fastere. Det har ikke bindingsevne med andre gasser. Dens oksygenbindende kurve er den hyperbolske typen. I kort form er det også skrevet som Mb. Det sentrale atomet er også jern akkurat som hemoglobin og ligand er oksygen. Den ekstra kvaliteten er at den ikke bare binder seg med oksygen, men også kan lagre den som hjelper kroppen i forholdene når oksygentilførselen er mangelfull. Den henter oksygen fra hemoglobin og overfører den til mitokondrier i muskelcellen der den brukes i aerob respirasjon. Det hjelper også kroppen i temperaturregulering. Det hjelper også under sultetilstanden.

Viktige forskjeller

1. Hemoglobin er et oksygenbindende protein som finnes i RBC, mens myoglobin også er et protein som har den oksygenbærende evnen, men det finnes i muskler.
2. Hemoglobin har en tetramerisk struktur mens myoglobin har en monomer struktur.
3. Myoglobin kan lagre oksygen også, men hemoglobin kan ikke lagre det.
4. Hemoglobin har ytterligere undertyper hvor de viktige typene er, Hb A1, Hb A2, og Hb f. Myoglobin har ikke ytterligere undertyper.
5. Hemoglobin har to alfakjeder og to betakjeder, mens myoglobin har en enkelt polypeptidkjede.
6. Hemoglobin har også en tilknytning til noen andre gasser som CO, CO2 og NO, etc. Mens myoglobin ikke har en affinitet for andre gasser.

Konklusjon

Både hemoglobin og myoglobin er proteiner som har den oksygenførende evnen. Begge har forskjeller i struktur og funksjoner. Det er viktig for biologistudenter å kjenne til disse forskjellene. I artikkelen ovenfor lærte vi grundig om hemoglobin og myoglobin.