Globular Proteins vs. Fibrous Proteins

Forfatter: Laura McKinney
Opprettelsesdato: 4 April 2021
Oppdater Dato: 5 Kan 2024
Anonim
Amino Acids 10. Comparing Fibrous and Globular Proteins.
Video: Amino Acids 10. Comparing Fibrous and Globular Proteins.

Innhold

Innhold: Forskjell mellom Globular Proteins og Fibrous Proteins

  • Hovedforskjell
  • Sammenligningstabell
  • Globular protein
  • Fibrous protein
  • Viktige forskjeller

Hovedforskjell

Den type proteiner som finnes ofte rundt og har en sfærisk natur og lett oppløselig i vann, i motsetning til de andre typene som kalles kuleproteiner. Den type proteiner som bare finnes i dyr og har en stanglignende form som kan se ut som en ledning såret rundt en struktur blir som fibrøse proteiner.


Sammenligningstabell

BasisGlobular proteinFibrous protein
DefinisjonDen type proteiner som finnes ofte rundt og har en sfærisk karakter og lett løselig i vann, i motsetning til de andre typene.Den typen proteiner som bare finnes i dyr og har en stanglignende form som kan se ut som en ledning såret rundt en struktur.
ForskjellDet andre navnet som brukes til slike proteiner inkluderer sfæroproteinene, da de har en sfærisk form og er mest utbredt sammen med fibrøse, membran- og forstyrrede proteiner.Et annet navn som brukes for slike typer inkluderer skleroproteiner og brukes mest som et lagringsprotein som blir nyttig når mangelen på slik ernæring finnes i kroppen.
NaturUoppløselig i vann.Løselig i vann, syrer og baser.
EksempelSilke, ull og hud.Egg, melk og andre.

Globular protein

Den type proteiner som finnes ofte rundt og har en sfærisk natur og lett oppløselig i vann, i motsetning til de andre typene blir kjent som kuleproteiner. Det andre navnet som brukes til slike proteiner inkluderer sfæroproteinene, da de har en sfærisk form og er mest utbredt sammen med fibrøse, membran- og forstyrrede proteiner. Som i alle proteiner, omfatter den essensielle strukturen til kuleproteiner et polypeptid eller en kjede av aminosyrer forbundet med peptidbindinger. Hydrogenbindinger mellom karboksyl- og aminsamlinger av aminosyrene bidrar til bærestrukturen, som i kuleproteiner kan inneholde alfa-helikser, beta-ark eller begge deler.


Globulære proteiner faller sammen i en slik grad at deres tertiære struktur består av polare, eller hydrofile, aminosyrer som er orkestrert på utsiden og den ikke-polare eller hydrofobe aminosyrene i den tredimensjonale formen. Denne spillplanen overvåker solvensen av kuleproteiner i vann. Globulære proteiner er muligens stabile fordi den frie vitaliteten som slippes ut når proteinet kollapset til sin lokale etterlevelse er liten. Dette er fordi protein kollapser krever en entropisk kostnad. Ettersom en essensiell rekkefølge av en polypeptidkjede kan forme forskjellige tilpasninger, begrenser lokal kulestruktur dens etterlevelse til et par som den var. En del av proteinet som faller sammen er at få ikke-kovalente, svake forbindelser er innrammet, for eksempel hydrogenbindinger og Van der Waals-foreninger. Ved å bruke noen få systemer vurderes komponenten av protein som faller sammen. Selv i proteinets denaturerte tilstand, kan det faktisk kollapse i riktig struktur.


Fibrous protein

Den type proteiner som bare finnes i dyr og har en stanglignende form som kan se ut som en tråd såret rundt en struktur blir kjent som fibrøse proteiner. Et annet navn som brukes for slike typer inkluderer skleroproteiner og brukes mest som et lagringsprotein som blir nyttig når mangelen på slik ernæring finnes i kroppen. Strenge proteiner, i tillegg kalt skleroproteiner, er lange filamentøse proteinatomer. Strenge proteiner rammer "pol" eller "wire" -lignende former og er latente hjelpe- eller kapasitetsproteiner. De er vannoppløselige. Sinewy proteiner brukes vanligvis til å bygge bindevev, leddbånd, bein og muskelfiber.

Et fibrøst protein er et protein med en strukket form. Strenge proteiner gir hjelpestøtte til celler og vev. Det er ekstraordinære slags helikopter i to fibrøse proteiner α-keratin og kollagen. Disse proteinene rammer lange filamenter som tjener en grunnleggende del av menneskekroppen. Sinewy proteiner blir gjenkjent av kuleproteiner av deres filamentøse, forlengede ramme. I tillegg har strengede proteiner lav oppløselighet i kontrastvann og høy solvens i vann av kuleproteiner.

En betydelig del av dem antar essensielle deler i skapningsceller og vev, og holder ting sammen. Sinusproteiner har korrosive aminosyrer som understøtter en spesiell type valgfri struktur som, som denne, presenterer spesifikke mekaniske egenskaper til proteinene. Menneskehår gir et anstendig tilfelle av hvor tynn proteiner har primære kapasiteter. Hovedproteinet i hår kalles alfa-keratin. Selv om det ennå er uklart hvordan proteiner generelt bretter opp, har ny bekreftelse fremskaffet forståelse.

Viktige forskjeller

  1. Den type proteiner som finnes ofte rundt og har en sfærisk natur og lett oppløselig i vann, i motsetning til de andre typene blir kjent som kuleproteiner. Klassen proteiner som bare finnes hos dyr og har en stanglignende form som kan se ut som en tråd såret rundt en struktur blir kjent som fibrøse proteiner.
  2. Det andre navnet som brukes til slike proteiner inkluderer sfæroproteinene da de har en sfærisk form og er mest utbredt sammen med fibrøse, membran- og forstyrrede proteiner.
  3. Et annet navn som brukes for slike typer inkluderer skleroproteiner og brukes mest som et lagringsprotein som blir nyttig når mangelen på slik ernæring finnes i kroppen.
  4. De fibrøse proteinene har ikke egenskapen til å bli oppløst i vann og forblir derfor uoppløselige. På den annen side er de kuleproteinene uoppløselige i vann og til og med syrer og baser.
  5. Attraksjonskraften som eksisterer mellom molekylene for fibrøse proteiner forblir mye sterkere. På den annen side har tiltrekningsstyrken som eksisterer mellom de kuleproteinene svak hydrogenbinding.
  6. Den primære typen fibrøse proteiner inkluderer silke, ull og hud. På den annen side inkluderer hovedtypene av kuleproteiner egg, melk og andre.